Зачем нужно принимать пепсин, функции в организме. Все про фермент пепсин Пепсин расщепляет

⁰

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Что такое пепсин?

Пепсин – это фермент, который входит в состав желудочного сока и вырабатывается слизистой оболочкой желудка . Пепсин расщепляет почти все белки животного и растительного происхождения. В расщеплении белков участвуют также ферменты поджелудочной железы – трипсин и химотрипсин. Но пепсин, в отличие от этих ферментов, не обладает строгой специфичностью к расщепляемым белкам.

Действие пепсина проявляется только в кислой среде. Оптимальная активность пепсина отмечается при концентрации свободной соляной кислоты не меньше 0,15-0,2%, максимальная активность пепсина – при рН = 1,5-2,0.

При некоторых заболеваниях отмечается полное отсутствие (ахилия) или понижение выработки в желудке соляной кислоты (гипоацидное состояние). Следствием этой патологии является недостаток переваривающей активности пепсина и, следовательно, желудочного сока. В таких случаях используется заместительная терапия – прием пепсина или препаратов, содержащих пепсин.

Аптечный препарат пепсин готовится из желудков свиней, крупного рогатого скота, кур и цыплят. Переваривающая активность куриного пепсина отмечается в большем диапазоне рН (2-4), чем пепсина свиного. Это позволяет не назначать дополнительно соляную кислоту для приема.

Используется для приема внутрь и ферментативный препарат Ацидин-пепсин. Входящий в его состав бетаина гидрохлорид в желудке превращается в свободную соляную кислоту, которая активизирует пепсин.

Формы выпуска

Пепсин выпускается в виде порошка, который должен храниться в закрытых банках, в темном месте, при температуре от +2 до +15 o С. Порошок имеет желтоватый или белый цвет, кисло-сладкий на вкус, хорошо растворяется в воде и в этиловом спирте (20%). В аптеке из порошка готовится раствор пепсина и соляной кислоты в воде.
Пепсин К (пепсин куриный) – таблетки по 0,1 г; в таблетке содержится 0,04 г пепсина; в упаковке 25 или 50 таблеток.
Ацидин-пепсин (комбинированный препарат, состоящий из 1 части пепсина и 4 частей бетаина гидрохлорида) выпускается в виде таблеток по 0,25 или 0,5 г по 50 штук в упаковке.
Мазь с пепсином не выпускается фармацевтическими фабриками, но готовится в аптеках по рецепту (5-10% мазь: пепсин с соляной кислотой на вазелиновой или ланолиновой основе).

Инструкция по применению пепсина и Ацидин-пепсина

Показания к применению

Прием пепсина внутрь показан при заболеваниях желудочно-кишечного тракта со сниженной секреторной функцией желудка:

гипоацидный гастрит (снижена выработка соляной кислоты в желудке), анацидный гастрит (воспаление желудка при отсутствии выработки соляной кислоты);
ахилия (отсутствие выработки соляной кислоты и пищеварительных ферментов в желудке) при атрофическом гастрите, недостаточности белков и витаминов в питании , злокачественной форме малокровия, циррозе печени , эндокринных нарушениях (повышении уровня гормонов щитовидной железы) и др.;
состояние после удаления части желудка;
диспепсия (нарушение пищеварения).

Наружно пепсин может применяться для лечения келоидных рубцов, некротических длительно не заживающих язв в виде мази.

Противопоказания

Пепсин и Ацидин-пепсин не назначаются при аллергической реакции на препарат, при язвенной болезни желудка, эрозивном гастрите (поверхностные, неглубокие язвочки на слизистой оболочке желудка), при повышенной кислотной и ферментативной функции желудка.

Побочные действия

При применении Пепсина и Ацидин-пепсина в редких случаях может отмечаться:

аллергическая реакция;
нарушение стула (понос или запор);

Лечение пепсином и Ацидин-пепсином

Как принимать?
Пепсин и Ацидин-пепсин принимают внутрь во время или после приема пищи. Перед приемом таблетку Ацидин-пепсина следует предварительно растворить в 100 мл воды , а пепсин в виде порошка – растворить в воде или в 1-3% растворе соляной кислоты.

Мазевые повязки накладываются (строго по назначению врача) на сутки.

Пепсин разрушается алкоголем, поэтому во время приема этого препарата следует исключить употребление алкоголя.

Дозировка
Внутрь пепсин назначается взрослым по 0,2-0,5 г во время или после приема пищи в виде порошка или в 1-3% растворе разведенной соляной (хлористоводородной) кислоты 2-3 раза в день. Длительность курса устанавливается врачом. Обычно назначается на 2-4 недели.

Детям пепсин назначается только врачом в дозе от 0,05 до 0,3 г 2-3 раза в день или в 1-2% растворе соляной кислоты в зависимости от возраста.

Пепсин К принимают по 1-2 (максимум – 3) таблетки после еды курсом от 2 до 4 недель.

Ацидин-пепсин взрослым назначается по 0,5 г 3 раза в день. Детям назначают по половине или по четверти таблетки (по 0,25) в зависимости от возраста.

Совместимость с другими лекарственными препаратами

Эффективность пепсиносодержащих лекарственных препаратов снижается при одновременном употреблении кислотореагирующих препаратов, танина, антацидов (пищевой соды, жженой магнезии , смеси Бурже, препаратов Ренни , Тамс, Эндрюс антацид и других), или при применении препаратов, содержащих соли тяжелых металлов (Колларгол, Салицилово-серно-цинковая паста и др.).

Аналоги пепсина

За рубежом выпускаются аналоги Ацидин-пепсина: Бета-пепсин, Бетацид, Пепсамин, Ацидол-пепсин, Аципепсол, Solgar и др.

Сходным действием обладают препараты:
Фестал , Абомин, Пензитал , Лонгидаза, Панолез.

Пепсин (Pepsinum) - это фермент желудочного сока. Молекулярный вес 35 000. Молекула пепсина состоит из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до . Оптимальное действие при рН около 2,0. Предшественник пепсина - пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки желудка, превращается в пепсин в присутствии , содержащейся в желудочном соке. Пепсин - препарат (Pepsinum siccum)- получают экстракцией из слизистой оболочки желудков свиней, овец и телят. Применяют при гипо- и анацидных гастритах, диспепсии. Пепсин назначают внутрь по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или в 1-3% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.

В фундальных железах желудка ежедневно образуется 1 г пепсиногена, который в полости желудка под действием соляной кислоты активируется, превращаясь в пепсин. Молекулярный вес пепсиногена равен 42 000, пепсина - 35 000. Оптимум рН для пепсина составляет 1,5-2. Большая часть фермента поступает в желудок и играет там активную роль в процессе пищеварения, но некоторое количество пепсиногена переходит в кровяное русло и выделяется почками.

Пепсин расщепляет почти все белки, за исключением некоторых протаминов. Гидролизуются также синтетические пептиды, если по обе стороны разрываемой связи находятся L-аминокислоты. В остальном специфичность в отношении аминокислот незначительна, хотя отмечается предпочтение в отношении ароматических аминокислот.

Пепсин - фермент желудочного сока. Относится к группе протеиназ (см. Протеазы); получен в кристаллическом виде. Мол. в. 35 000, изоэлектрическая точка ок. рН = 1. Кроме пепсина, в желудочном соке (см.) имеется несколько сопутствующих протеолитических ферментов (например, гастриксин).

Наиболее чистые препараты пепсина получают при хроматографии на колонках с диэтиламиноэтилцеллюлозой. Молекула пепсина представляет одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Дефосфорилирование пепсина не уничтожает его ферментативной активности. Пепсин наиболее устойчив при рН=5-5,5, в более кислой среде происходит самопереваривание. Пепсин гидролизует белки до пептидов; среди продуктов гидролиза встречаются и аминокислоты. Гидролизу подвергаются пептидные связи, образованные различными аминокислотными остатками. Пепсин способен катализировать реакцию транспептидации (перенос аминокислотных остатков с одного пептида на другой). Оптимум действия пепсина находится около рН=2; при рН=5 пепсин вызывает створаживание молока, при рН выше 6 быстро инактивируется.

Неактивный предшественник пепсина - пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки фундальной части желудка, превращается в пепсин в присутствии соляной кислоты, содержащейся в желудочном соке. Процесс активации протекает автокаталитически с максимальной скоростью при рН=2. От N-концевого участка молекулы пепсиногена отщепляется несколько пептидов с общим мол. в. ок. 8000. Выделен ингибитор пепсина - пептид с мол. в. ок. 3000, который образуется из пепсиногена при его превращении в пепсин. Во время активации образуется промежуточное соединение пепсина с полипептидным ингибитором, которое легко диссоциирует при низких значениях рН, а ингибитор переваривается пепсином. При рН>5 диссоциация незначительна и ингибирование пепсина происходит почти в стехиометрических соотношениях.

Пепсин (препарат). Пепсин (Pepsinum siccum) получают экстракцией из слизистых оболочек желудков свиней, овец или телят. Применяют в качестве средства заместительной терапии при острых и хронических заболеваниях пищеварительного тракта, сопровождающихся обеднением желудочного сока эндогенным пепсином. Для лечебного применения пепсин разбавляют до официального стандарта (1:100) молочным сахаром. Назначают внутрь взрослым по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или 1-3% раствора разведенной соляной кислоты; детям - от 0,05 до 0,5 г в 0,5-1% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.

Пепсин

Пепсин (греч. pépsis - пищеварение) - протеолитический фермент класса гидролаз, вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Пепсин - глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина - полипептидная цепь, которая состоит из 340 , содержит 3 дисульфидные связи (-S-S-) и фосфорную кислоту. Пепсин - эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами - тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов - трипсина и химотрипсина, - строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Главные клетки желудка. Вырабатывают пепсиноген, липазы и реннин.

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф. , 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

По У. Г. Тейлору, в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

Пепсин 1 (собственно пепсин) - максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
Пепсин 2 - максимум активности при рН = 2,1.
Пепсин 3 - максимум активности при рН = 2,4 - 2,8.
Пепсин 5 («гастриксин») - максимум активности при рН = 2,8 - 3,4.
Пепсин 7 - максимум активности при рН = 3,3 - 3,9.

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него . Пепсин действует только в и при попадании в щелочную среду становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин - на 25-30 % меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируеся и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение в пепсин происходит в результате отщепления с N-kонцевого участка пепсиногена нескольк пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при < 6 достигая максимума при = 1,5 - 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного , створаживать ~100000 л молока, растворять ~2000 л .

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из желудка. Выпускается в виде порошка (pepsinum ) или в виде таблеток в смеси с ацидином (асіdin-рерsini ), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие).

При недостатке пепсина в организме (и другие) назначается заместительная терапия пепсиосодержащими препаратами.

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления . Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов - и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка - и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает мало пептидных связей в казеине), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105-106 аминокислотами (-) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту - гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количество белка остается в сгустке.

Сыр сулугуни

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95 % химозина и 5-10 % пепсина. Но, для некторых других сыров (,) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

ПЕПСИН - основной протеолитический фермент желудочного сока (КФ 3.4.23.1), относится к группе пептид-гидролаз, расщепляет белки, в основном до полипептидов, хотя среди продуктов расщепления белков пепсином встречаются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. Препараты П. используют в качестве лекарственных средств для заместительной терапии при расстройствах пищеварения. При нек-рых патол, состояниях активность П. в желудочном соке (см.) является одним из диагностических признаков и определяется в клинико-биологических лабораториях. Содержание профермента П. - пепсиногена в моче (уропепсина) - служит дополнительным диагностическим тестом при исследовании секреторной способности слизистой оболочки желудка. П. находит применение в пищевой и мясо-молочной промышленности.

П. открыт в 1836 г. Т. Шванном, а в 1930 г. получен Нортропом (J. Н. Northrop) в кристаллическом виде.

П. является наиболее хорошо изученным представителем подкласса карбоксильных протеиназ (см. Пептид-гидролазы). Мол. вес (масса) П. ок. 35 000, изоэлектрическая точка (см.) находится при pH ниже 1,0, что обусловлено высоким содержанием в молекуле фермента остатков аспарагиновой и глутаминовой к-т при низком содержании диаминокислот, а также присутствием одного остатка фосфорной к-ты. Молекула П. состоит из одиночной полипептидной цепи из 327 аминокислотных остатков и представляет собой глобулу с размерами осей 5,5 X 4,5 X 3,2 нм, составленную из двух доменов, имеющих сходную структуру. Для молекулы П. характерно очень низкое содержание альфа-спиральных участков и высокое содержание бета-структур. Между доменами находится впадина, в к-рой располагается активный центр П., он формируется аминокислотными остатками, локализованными в разных доменах; каталитическими группами являются COOH-группы остатков аспарагиновой к-ты в 32-м и 215-м положениях.

Активность П., как и других карбоксильных протеиназ, подавляется диазокарбонильными ингибиторами и нек-рыми эпоксидами, специфически блокирующими COOH-группы активного центра фермента. Природным ингибитором П. является пепстатин - N-замещенный пентапептид, продуцируемый нек-рыми стрептомицетами.

П. наиболее устойчив при pH ок. 5,0-5,5. В более кислой среде происходит самопереваривание (аутолиз) фермента; при pH выше 6,0 наступает его быстрая и практически необратимая инактивация. П. инактивируется также при температуре выше 60°.

П. содержится в желудочном соке млекопитающих, птиц, рептилий и рыб. У беспозвоночных и микроорганизмов обнаружены ферменты, близкие по свойствам к П. В желудочном соке человека и высших млекопитающих наряду с П. присутствует гастриксин - фермент, имеющий сходные с П. свойства и гомологичную структуру.

Синтезируется П. главными клетками желез слизистой оболочки желудка (см.) в виде неактивного предшественника - профермента пепсиногена, к-рый в присутствии соляной к-ты желудочного сока превращается в активный фермент. При этом в результате конформационных изменений и гидролиза пептидной связи между лей44-иле45 от N-концевого участка молекулы пепсиногена отщепляется фрагмент, и т. о. образуется активный П., катализирующий затем аутокаталитическую активацию следующих порций профермента. Один из отщепляющихся при этом пептидов, так наз. ингибитор П. с мол. весом (массой) ок. 3000, при pH выше 5,0 подавляет активность П.; при pH ниже 4,0 ингибитор быстро расщепляется. В моче млекопитающих, в т. ч. и человека, в норме обнаруживается пепсиноген (уропепсин), проникающий в мочу из главных клеток слизистой оболочки желудка через кровь и почки (см. Уропепсин).

Процесс переваривания белков в жел.-киш. тракте начинается с действия П. Этот фермент обладает широкой субстратной специфичностью; он катализирует в белках гидролиз пептидных связей, образованных различными аминокислотными остатками. П. расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения, за исключением протаминов и кератинов. Оптимум действия П. при pH 2,0. При pH ок. 5,0 П. створаживает молоко, вызывая превращение казеиногена в казеин (см.). П. способен гидролизовать ряд низкомолекулярных синтетических пептидов и эфиров, в состав к-рых входят ароматические аминокислоты. Оптимум для гидролиза П. многих синтетических субстратов находится при pH 4,0. П. катализирует также реакцию транс-пептидирования (перенос аминокислотного остатка с одного синтетического субстрата на другой).

Коммерческие препараты неочищенного П. получают из кислотного экстракта (аутолизата) слизистой оболочки желудка путем высаливания 15% р-ром NaCl и последующего высушивания. Очищенный П. выделяют из таких препаратов с помощью ионообменной хроматографии (см.). Аналог П. - химозин (см.), используемый в пищевой промышленности для сыроварения, получают таким же способом из слизистой оболочки сычуга - отдела желудка крупного рогатого скота. Для мед. целей применяют П. из слизистой оболочки желудка свиней. Кристаллический П. может быть получен как из коммерческих препаратов П., так и из желудочного сока или непосредственно из слизистой оболочки желудка.

Для определения активности П. предложено много методов. Ранее использовали метод Метта, к-рый, однако, устарел и не дает точных результатов. Наиболее часто для определения активности П. применяют метод Ансона - расщепление под действием П. денатурированного гемоглобина с последующим определением количества тирозина в без-белковом фильтрате (см. Ансона - Черникова метод). Для исследования активности П. в желудочном соке и содержания уропепсина в моче широко применяется метод Пятницкого, основанный на определении створаживающей активности фермента.

При ряде заболеваний жел.-киш. тракта - хрон, гастрите (см.), язве желудка и двенадцатиперстной кишки (см. Язвенная болезнь), раке желудка (см.) и при нек-рых патол, состояниях - пернициозной анемии (см.), гипохромной анемии (см. Железодефицитная анемия) нарушается секреция П. В связи с этим определение П. в желудочном соке наряду с определением концентрации соляной к-ты имеет диагностическое значение. Для диагностических целей используют также определение в моче уропепсина, содержание к-рого, как полагают, отражает уровень секреторной способности слизистой оболочки желудка.

Пепсин как лекарственный препарат

Препарат П. (Pepsinum), используемый как лекарственное средство, получают из слизистой оболочки желудка свиней, в качестве наполнителя применяют сахарозу или лактозу. Препарат представляет собой белый или кремовый порошок сладкого вкуса со специфическим запахом, растворимый в воде, в 20% этиловом спирте и нерастворимый в эфире и хлороформе.

Обычно препараты П. обладают довольно низкой протеолитической активностью: 1 г препарата содержит всего 5 мг чистого фермента.

Для обеспечения оптимального действия препарата реакция среды в желудке должна быть кислой, а концентрация свободной соляной к-ты - не ниже 0,15-0,2%.

П. применяют для заместительной терапии при расстройствах пищеварения (см.), сопровождающихся секреторной недостаточностью желудка (ахилии, гипацидных и анацидных гастритах, диспепсиях и др.). Следует учитывать, что эндогенный П., как и другие пищеварительные ферменты, главные клетки слизистой обрлочки желудка выделяют обычно в избыточных количествах, поэтому снижение переваривающей способности желудочного сока при снижении его кислотности часто является результатом недостаточного выделения соляной к-ты, а не снижения активности или интенсивности образования П. Т. о., при гипацидных состояниях основное значение имеет обеспечение оптимальных условий для переваривания желудочного содержимого, а применение П. имеет вспомогательное значение. При анацидных состояниях, когда снижена кислотообразующая функция желудка, целесообразно назначать П. в сочетании с разведенной соляной к-той.

П. назначают внутрь: взрослым по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в порошках или в 1-3% р-ре соляной к-ты (10-15 капель на полстакана воды); детям на прием назначают по 0,05-0,3 г в 0,5-1% р-ре соляной к-ты. Противопоказаниями к приему П. являются гиперацидный гастрит, обострение при язве желудка. Побочным действием препарат, применяемый в терапевтических дозах, не обладает.

Форма выпуска: порошок. Хранение: в хорошо укупоренных банках в прохладном (от 2 до 15°), защищенном от света месте.

Кроме препарата пепсина (Pepsinum), фармацевтическая промышленность выпускает препарат ацидин-пепсин (Acidin-pepsinum), содержащий 1 часть пепсина и 4 части бетаина гидрохлорида (см. Бетаины), к-рый в желудке гидролизуется с образованием свободной соляной к-ты (0,4 г бетаина соответствуют примерно 16 каплям разведенной соляной к-ты). Таблетки ацидин-пепсина (по 0,5 и 0,25 г) растворяют в половине стакана воды и принимают 3-4 раза в день во время еды.

За рубежом таблетки, содержащие П., выпускаются под названиями «Ацидол-пепсин», «Бетацид», «Аци-пепсол», «Пепсамин».

Библиография: Андреева Н. С. и др. Рентгеноструктурный анализ пепсина, Молек. биол., т. 12, № 4, с. 922, 1978, библиогр.; Лобарева Л. С. и Степанов В. М. Карбоксильные протеиназы плесневых грибов, в кн.: Усп. биол, хим., под ред. Б. Н. Степаненко, т. 19, с. 83, М., 1978, библиогр.; Мосолов В. В. Протеолитические ферменты, с. 101 и др., М., 1971; Нортроп Д., Кунитц М. и Херриотт Р. Кристаллические ферменты, пер. с англ., с. 32, М., 1950; Радбиль О. С. Фармакологические основы лечения болезней органов пищеварения, с. 78, М., 1976; Acid proteases, structure, function and biology, ed. by J. Tang, N. Y., 1977; Tang J. Evolution in the structure and function of carboxyl proteases, Molec, cell. Biochem., v. 26, p. 93, 1979.

Л. А. Локшина; H. В. Коробов (фарм.).

Нашего повествования мы с вами коснулись тех компонентов, которые необходимы при производстве домашнего сыра. Ну, с молоком все вроде бы понятно, с приправами в принципе тоже, а вот на пепсине — сычужном ферменте — следует остановиться поподробнее. Уверен, те, кто раньше сыроварением не интересовался, ни домашним, ни промышленным (а таких большинство), недоумевают — что за зверь такой? И главное — где его берут? Рассказываю без утайки.

Важнейшая составляющая молока, как известно со школьной скамьи — белок казеин. Его содержание в коровьем молоке достигает 3%, что очень много. При этом пепсин, который вырабатывается клетками желудка, служит как раз для расщепления белков. Нетрудно догадаться, что при воздействии пепсина на казеин происходит коагуляция, то есть свертывание молока.

Где купить пепсин?

В принципе, приобрести сычужный фермент можно через интернет, сыроварные предприятия, или просто договориться на рынке — энтузиасты так наверняка и сделают, а для 99% всех остальных есть куда более доступный способ. К счастью, помимо сыроварения пепсин применяется в медицинских целях, для лечения различных заболеваний желудочно-кишечного тракта, диспепсии и так далее. Ну а раз так, значит, наш путь лежит в аптеку.

В отечественных аптеках имеется два препарата, которые можно использовать в сыроделии — абомин и ацидин-пепсин. Второй, кажется, намного более доступен — а посему о нем немного подробнее.

Ацидин-пепсин (другие торговые наименования — Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin) содержит 1 часть пепсина и 4 части ацидина. Ацидин при гидролизации выделяет соляную кислоту, которая абсолютно безвредна, поскольку, во-первых, и так содержится в желудочном соке, и, во-вторых, в готовом сыре будет присутствовать в ничтожных объемах. На 1 литр молока, из которого, в зависимости от рецепта, получается порядка 200-300 г. готового сыра, используется 1-2 таблетки ацидин-пепсина, которые растворяются в воде и вводятся в доведенное до определенной температуры молоко.

Стоит упаковка ацидин-пепсина порядка 50 рублей, отпускается без рецепта, и я настоятельно рекомендую вам иметь запас в холодильнике — ведь очень скоро мы с вами приготовим домашний сыр , а затем рассмотрим технологию приготовления других сыров. Оставайтесь с нами!