Белковые фракции техника определения клиническое значение. Белковые фракции в анализе крови что это, расшифровка, норма

Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков. Примерно 90% всего белка крови составляют альбумины , иммуноглобулины , липопротеины , фибриноген , трансферрин ; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.

Синтез белков плазмы крови осуществляют:

• печень – полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов,
• клетки ретикулоэндотелиальной системы (РЭС) костного мозга и лимфатических узлов – часть β-глобулинов и γ-глобулины (иммуноглобулины).

Особенности содержания белков в крови у детей

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем у взрослых, и становится минимальным к концу первого месяца жизни (до 48 г/л). Ко второму-третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. В периоде между 2-м и 12-м месяцами концентрация α 2 -глобулинов временно превышает взрослый уровень.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Типы протеинограмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 10 типов электрофореграмм (протеинограмм ), соответствующих различным патологическим состояниям.

Большинство белков крови - альбумин - их содержание в плазме варьируется от 55 до 65%. Остальные белки находятся во фракции глобулинов. Синтез альбумина, альфа и бета-глобулина происходит в клетках печени. Значительная доля бета и гамма-глобулина вырабатывается в костном мозге и лимфатической ткани. Если процентное содержание белковых компонентов отклоняется от нормальных значений, развивается диспротеинемия. В то же время уровень общего белка может оставаться неизменным.
 Основная роль сывороточного альбумина заключается в поддержании коллоидного осмотического давления в плазме на постоянном уровне, а также в распределении воды между кровеносными сосудами и интерстициальным пространством. Альбумины являются переносчиками желчных пигментов, билирубина, лекарств и некоторых гормонов.
 Глобулины делятся на 4 основные фракции. Альфа-1-глобулин широко представлен альфа-1-антитрипсином, который играет роль ингибирования протеазы-трипсина, химотрипсина и эластазы. Альфа-1-глобулин содержит альфа-кислотный гликопротеин, который участвует в образовании новых фибрилл в области воспаления и белков, которые переносят жиры и гормоны.
 Альфа-2-глобулин включает белки острой фазы: альфа-2-макроглобулин, транспортный белок альфа-2-макроглобулин, церулоплазмин и аполипопротеин В. Альфа-2-макроглобулин является модулятором воспалительных и иммунных реакций, участвует в системе свертывания крови. Крови, является неспецифическим маркером. Фиброз печени. Гаптоглобин образует соединение со свободным гемоглобином при разрушении эритроцитов, предотвращая тем самым его выведение из организма; доказана роль этого глобулина в активации лимфоцитов при воспалении. Церулоплазмин - это белок, характеризующийся высокой антиоксидантной способностью. Его основная роль заключается в окислении двухвалентного железа в безопасный трехвалентный. Церулоплазмин содержит 90% всей меди в организме.
 Бета-глобулин состоит преимущественно из белка трансферрина железа. В состав глобулина также входят бета-липопротеины, которые переносят холестерин и фосфолипиды; Иммуноглобулины и компоненты комплемента участвуют в формировании гуморального и клеточного иммунитета. Гамма-глобулин состоит из ряда иммуноглобулинов - IgG, IgM, IgA, IgE. Эти соединения представляют собой антитела, которые в значительной степени ответственны за гуморальный иммунитет. Их основная функция заключается в защите организма от инфекционных агентов.
 Исследование белковых фракций используется в ревматологии для диагностики системных заболеваний соединительной ткани, определения степени активности заболевания и эффективности терапии. Иммунологи и специалисты по инфекционным заболеваниям используют результаты анализа для оценки способности иммунной системы адекватно реагировать на экзогенные и эндогенные антигены, тяжести воспалительного процесса. В гастроэнтерологии фракционирование белков в крови проводится для диагностики и мониторинга заболеваний печени и кишечника, определения уровня печеночной недостаточности и выраженности синдрома кишечной абсорбции.

В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле. Белки плазмы образуют важнейшую буферную систему крови и поддерживают рН крови в пределах 7,37 - 7,43. Альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин и некоторые другие белки выполняют транспортную функцию. Белки плазмы определяют вязкость крови и, следовательно, играют важную роль в гемодинамике кровеносной системы. Белки плазмы крови являются резервом аминокислот для организма. Иммуноглобулины, белки свёртывающей системы крови, α 1 -антитрипсин и белки системы комплемента осуществляют защитную функцию. Методом электрофореза на ацетилцеллюлозе или геле агарозы белки плазмы крови можно разделить на альбумины (55-65%), α 1 -глобулины (2- 4%), α 2 -глобулины (6-12%), β-глобулины (8-12%) и γ-глобулины (12-22%). Применение других сред для электрофоретического разделения белков позволяет обнаружить большее количество фракций. Например, при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном гелях в плазме крови выделяют 16-17 белковых фракций. Метод иммуноэлектрофореза, сочетающий электрофоретический и иммунологический способы анализа, позволяет разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций. Большинство сывороточных белков синтезируется в печени, однако некоторые образуются и в других тканях. Например, γ-глобулины синтезируются В-лимфоцитами, пептидные гормоны в основном секретируют клетки эндокринных желёз, а пептидный гормон эритропоэтин - клетки почки. Для многих белков плазмы, например альбумина, α 1 -антитрипсина, гаптоглобина, транс-феррина, церулоплазмина, α2-макроглобулина и иммуноглобулинов, характерен полиморфизм.

Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой. Фермент эндотелия сосудов нейраминидаза гидролизует связь между ними, и галактоза становится доступной для специфических рецепторов гепатоцитов. Путём эвддцитоза "состарившиеся" белки поступают в клетки печени, где разрушаются. Т 1/2 белков плазмы крови составляет от нескольких часов до нескольких недель. При ряде заболеваний происходит изменение соотношения распределения белковых фракций при электрофорезе по сравнению с нормой. Такие изменения называют диспротеинемиями, однако их интерпретация часто имеет относительную диагностическую ценность. Например, характерное для нефротического синдрома снижение альбуминов, α 1 - и γ-глобулинов и увеличение α 2 - и β-глобулинов отмечают и при некоторых других заболеваниях, сопровождающихся потерей белков. При снижении гуморального иммунитета уменьшение фракции γ-глобулинов свидетельствует об уменьшении содержания основного компонента иммуноглобулинов - IgG, но не отражает динамику изменений IgA и IgM. Содержание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях (травмы, ожоги, инфаркт миокарда). Такие белки называют белками острой фазы , так как они принимают участие в развитии воспалительной реакции организма. Основной индуктор синтеза большинства белков острой фазы в гепатоцитах - полипептид интерлейкин-1, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов. К белкам острой фазы относятС-реактивный белок , называемый так, потому что он взаимодействует с С-полисахаридом пневмококков, α 1 -антитрипсин, гаптоглобин, кислый гликопротеин, фибриноген. Известно, что С-реактивный белок может стимулироватьсистему комплемента, и его концентрация в крови, например, при обострении ревматоидного артрита может возрастать в 30 раз по сравнению с нормой. Белок плазмы крови α 1 -антитрипсин может инактивировать некоторые протеазы, освобождающиеся в острой фазе воспаления.

Альбумин. Концентрация альбумина в крови составляет 40-50 г/л. В сутки в печени синтезируется около 12 г альбумина, Т 1/2 этого белка - примерно 20 дней. Альбумин состоит из 585 аминокислотных остатков, имеет 17 дисульфидных связей и обладает молекулярной массой 69 кД. Молекула альбумина содержит много дикарбоновых аминокислот, поэтому может удерживать в крови катионы Са 2+ , Cu 2+ , Zn 2+. Около 40% альбумина содержится в крови и остальные 60% в межклеточной жидкости, однако его концентрация в плазме выше, чем в межклеточной жидкости, поскольку объём последней превышает объём плазмы в 4 раза. Благодаря относительно небольшой молекулярной массе и высокой концентрации альбумин обеспечивает до 80% осмотического давления плазмы. При гипоальбуминемии осмотическое давление плазмы крови снижается. Это приводит к нарушению равновесия в распределении внеклеточной жидкости между сосудистым руслом и межклеточным пространством. Клинически это проявляется как отёк. Относительное снижение объёма плазмы крови сопровождается снижением почечного кровотока, что вызывает стимуляцию системы ренинангиотензинальдрстерон, обеспечивающей восстановление объёма крови. Однако при недостатке альбумина, который должен удерживать Na+, другие катионы и воду, вода уходит в межклеточное пространство, усиливая отёки. Гипоальбуминемия может наблюдаться и в результате снижения синтеза альбуминов при заболеваниях печени (цирроз), при повышении проницаемости капилляров, при потерях белка из-за обширных ожогов или катаболических состояний (тяжёлый сепсис, злокачественные новообразования), при нефротическом синдроме, сопровождающемся альбуминурией, и голодании. Нарушения кровообращения, характеризующиеся замедлением кровотока, приводят к увеличению поступления альбумина в межклеточное пространство и появлению отёков. Быстрое увеличение проницаемости капилляров сопровождается резким уменьшением объёма крови, что приводит к падению АД и клинически проявляется как шок. Альбумин - важнейший транспортный белок. Он транспортирует свободные жирные кислоты, неконъюгированный билирубин Са 2+ , Сu 2+ , триптофан, тироксин и трийодтиронин. Многие лекарства (аспирин, дикумарол, сульфаниламиды) связываются в крови с альбумином. Этот факт необходимо учитывать при лечении заболеваний, сопровождающихся гипоальбуминемией, так как в этих случаях повышается концентрация свободного лекарства в крови. Кроме того, следует помнить, что некоторые лекарства могут конкурировать за центры связывания в молекуле альбумина с билирубином и между собой.

Транстиретин (преальбумин ) называют тироксинсвязывающим преальбумином.Это белок острой фазы . Транстиретин относят к фракции альбуминов, он имеет тетрамерную молекулу. Он способен присоединять в одном центре связывания ретинолсвязывающий белок, а в другом - до двух молекул тироксина и трийодтиронина.

Соединение с этими лигандами происходит независимо друг от друга. В транспорте последних транстиретин играет существенно меНbшую роль по сравнению с тироксинсвязывающим глобулином.

α 1 - Антитрипсин относят к α 1 -глобулинам. Он ингибирует ряд протеаз, в том числе фермент эластазу, освобождающийся из нейтрофилов и разрушающий эластин альвеол лёгких. При недостаточности α 1 -антитрипсина могут возникнуть эмфизема лёгких и гепатит, приводящий к циррозу печени. Существует несколько полиморфных форм α 1 -антитрипсина, одна из которых является патологической. У людей, гомозиготных по двум дефектным аллелям гена антитрипсина, в печени синтезируется α 1 -антитрипсин, который образует агрегаты, разрушающие гепатоциты. Это приводит к нарушению секреции такого белка гепатоцитами и к снижению содержания α 1 -антитрипсина в крови.

Гаптоглобин составляет примерно четверть всех α 2 -глобулинов. Гаптоглобин при внутрисосудистом гемолизе эритроцитов образует комплекс с гемоглобином, который разрушается в клетках РЭС. Если свободный гемоглобин, имеющий молекулярную массу 65 кД, может фильтроваться через почечные клубочки или агрегировать в них, то комплекс гемоглобин-гаптоглобин имеет слишком большую молекулярную массу (155 кД), чтобы пройти через гломерулы. Следовательно, образование такого комплекса предотвращает потери организмом железа, содержащегося в гемоглобине. Определение содержания гаптоглобина имеет диагностическое значение, например, снижение концентрации гаптоглобина в крови наблюдают при гемолитической анемии. Это объясняют тем, что при Т1/2 гаптоглобина, составляющем 5 дней, и Т1/2 комплекса гемоглобин - гаптоглобин (около 90 мин) увеличение поступления свободного гемоглобина в кровь при гемолизе эритроцитов вызовет резкое снижение содержания свободного гаптоглобина в крови. Гаптоглобин относятк белкам острой фазы , его содержание в крови повышается при острых воспалительных заболеваниях.

Энзимодиагностика - методы диагностики болезней, патологических состояний и процессов, основанные на определении активности энзимов (ферментов) в биологических жидкостях. В особую группу выделяются иммуноферментные диагностические методы, состоящие в применении антител, химически связанных с каким-либо ферментом, для определения в жидкостях веществ, образующих с данными антителами комплексы антиген - антитело. Использование энзимных тестов является важным критерием в распознавании врожденных энзимопатий, характеризующихся специфическими нарушениями обмена веществ и жизнедеятельности в связи с отсутствием или недостатком того или иного фермента. Ферменты представляют собой специфические высокомолекулярные белковые молекулы, являющиеся биологическими катализаторами, т.е. ускоряющими химические реакции, протекающие в живых организмах. Проникновение ферментов из клеток во внеклеточную жидкость, а затем в кровь, в мочу или другие биологические жидкости служит чрезвычайно чувствительным показателем повреждения плазматических мембран или повышения их проницаемости (например, вследствие гипоксии, гипогликемии, воздействия некоторых фармакологических веществ, инфекционных агентов, токсинов). Это обстоятельство лежит в основе диагностики повреждения клеток органов и тканей по феномену сопровождающей его гиперферментемии, причем выявляемое повышение активности фермента или его изоформы может иметь разную степень специфичности для поврежденного органа. Распределение отдельных изоферментов в тканях более специфично для определенной ткани, чем суммарная ферментативная активность, поэтому исследование некоторых изоферментов приобрело важное значение для ранней диагностики поражения отдельных органов и тканей. Так, например широко используется определение активности в крови изоферментов креатинфосфокиназы для диагностики острого инфаркта миокарда, лактатдегидрогеназы - для диагностики поражений печени и сердца, кислой фосфатазы - ираспознавании рака предстательной железы Диагностическая ценность энзимных тестов достаточно высока; она зависит как от специфичности данного вида гиперферментемии для определенных болезней, так и от степени чувствительности теста, т.е. кратности возрастания активности фермента при данном заболевании относительно нормальных значений. Однако большое значение имеет время постановки теста, т.к. появление и продолжительность гиперферментемии после повреждения органа различны и определяются соотношением скорости поступления фермента в кровоток и скорости его инактивации. При отдельных заболеваниях надежность их диагностики может быть повышена исследованием не одного, а нескольких изоферментов. Так, например, достоверность диагноза острого инфаркта миокарда возрастает, если в определенные сроки отмечено повышение активности креатинфосфокиназы, лактатдегидрогеназы и аспарагиновой аминотрансферазы. Степень выявляемой гиперферментемии объективно отражает тяжесть и распространенность повреждения органа, что позволяет прогнозировать течение заболевания.

Общий белок сыворотки состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков в разделяющей среде под действием электрического поля Методом электрофореза выделяют следующие фракции:
альбумины и -альфа1-, альфа2-, бета- и гамма — глобулины.

ГЛОБУЛИНЫ
В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

a1-ГЛОБУЛИНЫ
В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу. Поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции a1-глобулинов:

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы — липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина — тироксин-связывающий белок.
2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента — в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.
3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции a1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация a1-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса — 58-59 кДа. Главная его функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение — результат нарушения синтеза a1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность a1-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.

a2-ГЛОБУЛИНЫ.
Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни a2-макроглобулина очень малое — 5 минут. Это универсальный "чистильщик" крови, комплексы "a2-макроглобулин-фермент" способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока.

С1-ингибитор — гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С1-ингибитора развивается ангионевротический отек.

b-ГЛОБУЛИНЫ
К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7).

Основу фракции b-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП), трансферин (белок-переносчик железа), гемопексин (связывает гем, что предотвращает его выведение почками и потерю), компоненты комплемента (участвующие в реакциях иммунитета), и часть иммуноглобулинов.

g-ГЛОБУЛИНЫ
В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА. Функция антител — защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются АНТИГЕНАМИ.

Иммуноглобулины, (в порядке количественного убывания — IgG, IgA, IgM, IgE), функционально представляющих собой антитела, обеспечивающие гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Повышение уровня: Альбумин: .Дегидратация; Шок;

Фракция альфа1- глобулина: Беременность (3 триместр); Патология паренхимы печени; Острые и хронические воспалительные процессы (инфекции и ревматические заболевания); Опухоли; Травма и хирургические вмешательства; Прием андрогенов.

Фракция альфа 2-глобулина: Беременность; Нефротический синдром, Гепатит, Цирроз печени, Прием эстрогенов и оральных контрацептивов, Злокачественные опухоли, Некроз тканей, Хронический воспалительный процесс.

Фракция бета-глобулина: Беременность; Первичные и вторичные гиперлипопротеинемии; Моноклональные гаммапатии; Прием эстрогенов, Железодефицитная анемия (повышение трансферрина); Механическая желтуха.

Понижение уровня: Альбумин: Нарушения питания; Синдром мальабсорбции; Болезни печени и почек; Опухоли; Коллагенозы; Ожоги; Гипергидратация; Кровотечения; Анальбуминемия; Беременность.

Фракция альфа1-глобулина: Наследственный дефицит альфа1-антитрипсина; Болезнь Tangier.

Фракция альфа2-глобулина: панкреатит, ожоги, травмы; Снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, панкреатит, саркоидоз); Фракция бета-глобулина: Гипо-b-липопротеинемии; Дефицит IgA; Фракция гамма-глобулина: Иммунодефицитные состояния; Прием глюкокортикоидов; Беременность.

Норма: взрослые

Альбумины 56-66%

альфа-1-глобулины 3,5-6%

альфа-2-глобулины 6-10%

бета-глобулины 8-18%

гамма -глобулины 15-25%

От исследования белковых фракций в биохимическом анализе крови может зависеть лечение немалого количества патологий. В плазме человеческой крови присутствуют белки в богатом разнообразии. У них разное назначение с функциональной точки зрения и структура, если говорить о молекулярных составляющих. Белковые фракции крови отличны тем, что имеют высокую подвижность в специальной среде, которая в состоянии пропустить электрический ток. При этом выполняется создание электрического поля. Именно в рамках этого принципа общий белок, который содержится в кровяной плазме, делится на разнообразные белковые фракции сыворотки крови.

Когда выполняется анализ крови, для выражения результатов используется соотношение в процентах, в крови белковые фракции не подсчитываются непосредственно. Дело в том, что исследование протеиновых составляющих может демонстрировать меняющееся соотношение, что будет сигналом присутствия конкретного патологического ряда, в том числе проблем, имеющих онкологическую подоплеку.

Когда речь идет о непосредственно белковых фракциях в крови, подразумевается соотношение количественных показателей общебелочной фракции в крови. Выделяются пять вариантов:

• альбумины;
• α-1-глобулины;
• α-2-глобулины;
• β-глобулины;
• γ-глобулины.

Альбуминовая фракция отличается однородностью. В норме количестве ее от общего белкового должно быть на уровне 50-65 процентов. Глобулиновые фракции в плане своего состава отличаются разнородностью.

Так, во фракцию α-1-глобулинов входят несколько альфа-1-компонентов. Это антитрипсин, который является основой фракции. Он выполняет ингибиторские функции по отношению к протеолитическим ферментами. Кислый гликопротеин имеет широкий функциональный спектр, в зоне воспаления он способствует фибрилогенезу. С помощью липопротеинов выполняется липидная транспортировка. Кроме этого, в данной фракции присутствуют протромбин и белки, которые отвечают за транспортировку. Это глобулин тироксинсвязывающего типа и транкортин, который связывает кортизол и тироксин и транспортирует их соединение.

К фракции α-2-глобулинов относятся, по большей части, острофазные белки. Речь идет об альфа-2-макроглобулине, который представляет фракционную основу. Он реагирует на развитие реакций, связанных с инфицированием и воспалением. С помощью гликопротеина гаптоглобина образуется гемоглобиновый комплекс при гемолизе внутри сосудов. С помощью церрулоплазмина выполняется специфическая связка медных ионов.

Кроме этого, он оксидирует некоторые компоненты, способен заниматься инактивацией свободных радикалов. Присутствуют здесь и альфа-липопротеины, отвечающие за липидную транспортировку.

Во фракции β-глобулинов присутствует трансферрин. Речь идет о главном плазменном белке, который занимается железистой переноской. Кроме этого, имеется гемопексин, который связывает геммы/метггемы. Присутствуют компоненты комплиментарного типа, участвующие в иммунитетных реакциях, бета-липопротеины, транспортирующие холестерин и фосфолипиды и частично иммуноглобулины.

Фракция γ-глобулинов имеет полностью иммуноглобулинное строение. Под этим термином понимаются антитела, которые отвечают за обеспечение иммунитета гуморального порядка. Жидкая фракция крови может демонстрировать перемены в плане соотношения при целом ряде заболеваний. При этом общебелковый показатель изменениям не подвергается. Такое отклонение, именуемое диспротеинемия, встречается даже чаще, чем обычное изменение общего белкового количества. Динамическая расшифровка результатов позволит понять не только стадию заболевания, но и его длительность и эффективность лечения, которое проводится.

Особенности анализа

На сегодняшний день в лабораториях предлагается анализ на фракции белкового порядка. Он весьма популярен у врачей и помогает уточнять диагноз по многим патологическим направлениям. Назначаться он может всеми врачами, разных профилей. В качестве показаний основного порядка к назначению можно выделить следующие. Это воспаление, вне зависимости от их этиологии. Заболевания системного порядка, протекающие в хронике. Болезни, которые имеют связь с патологиями, затрагивающими соединительные ткани, опухоли злокачественного порядка.

Чтобы получить из кровяной сыворотки фракции белков, используется электрофорезный метод. Этот способ помогает как в оценке общего белкового показателя, так и в разделении его на фракции, получив соотношение в процентном выражении.

Чтобы показатели анализа были верны, важно не пренебрегать подготовкой к выполнению исследования. Кровь на проверку забирается из вены, всегда после предварительного голодания. Лучше всего выдержать период не менее 12 часов, в рамках которого допустимо употребление только питьевой негазированной воды.

Непосредственно перед сдачей под запрет попадают сигареты, постарайтесь не нервничать. Забор крови на анализ не производится после исследования рентгеном, УЗИ, флюорографии, исследования ректального порядка или физиотерапии. За несколько недель до тестирования, важно отменить лекарства, влияющие на липидный кровяной показатель. Если речь идет об анализе новорожденного, то проводится такое исследование только, если без него невозможно обойтись.

Нормы и отклонения от нее

Поскольку забор производится в основном у взрослых, то и нормы стоит рассмотреть для этой категории испытуемых. В идеале показатели по белковым фракциям должны быть в следующих процентных соотношениях. Большая часть сыворотки заполнена альбуминами, которые должны быть представлены в количестве 52-65 процентов. На втором месте по количеству располагаются γ-глобулины, количество которых должно быть в пределах 15-22 процентов. Далее по убыванию располагаются β-глобулины. Их референсный показатель 8-14 процентов. α2-глобулинов должно быть от шести до одиннадцати процентов, а меньше всего α1-глобулинов. Не менее двух с половиной и не более пяти процентов.

Выше уже подчеркивалось, что фракции белка имеют диагностическую важность при большом числе патологических проблем. Недостаток или излишнее количество какой-то из фракций приводит к неправильному в крови плазменному балансу. В рамках лабораторий предлагается десять вариантов электрофореграмм, по которым определяется конкретная патология.

Первый тип представляет собой воспаления острого характера. Для патологий такого типа характерно присутствие сниженного альбуминового показателя на фоне повышения таких глобулинов как альфа 1 и 2 и гамма. Второй тип представляет собой тоже воспаления, но перешедшие в хронику. В таком анализе будет присутствовать сниженный альбуминовый показатель и серьезное увеличение глобулинов альфа-2 и гамма. Остальные при этом за референсные границы не выйдут.

Третий тип помогает в определении нарушений, связанных с почечным фильтром. В таком случае наблюдается падение альбуминовых показателей и гамма-глобулина с присутствующим по альфа-2- и бета-глобулинам ростом. Наиболее опасен с диагностической точки зрения четвертый тип. Поскольку выступает он в качестве яркого маркера присутствия в организме опухолей, имеющих злокачественную природу, и новообразований метаститической природы.

Если в организме человека присутствует соответствующая патология, анализом будет продемонстрировано серьезное снижение альбуминового уровня на фоне совместного увеличения глобулиновых белковых компонентов. При этом то, где располагается первичная опухоль, не имеет значения, от этого показатели анализа не меняются.

С помощью пятого и шестого типа можно определить присутствие гепатитов, печеночных некрозов и ряда форм полиартрита. В таком случае демонстрируется сниженное альбуминовое количество, рост гамма-глобулина и некоторые отклонения по бета-глобулину. Седьмой тип может рассказать о присутствии желтухи, вне зависимости от ее генеза. На фоне падающих альбуминовых показателей, растет число альфа-2, бета- и гамма-глобулинов. Последние три варианта связаны с миеломной болезнью, вне зависимости от генеза. В таком случае глобулиновые показатели растут, а альбумин снижается.